Prolina – czym jest i gdzie jej szukać. Budowa i funkcje w organizmie

Prolina to aminokwas, który bierze udział w syntezie kolagenu, wpływa na procesy naprawcze skóry i uczestniczy w reakcjach immunologicznych organizmu. W niektórych sytuacjach prolina wykorzystywana jest w większych ilościach, np. podczas choroby czy w czasie intensywnego wysiłku fizycznego. Z tego względu warto zadbać o uzupełnienie jej wraz z dietą. Jak zbudowana jest prolina? Co jest najlepszym źródłem kolagenu i proliny? Wyjaśniamy!

Czym jest prolina?

Prolina to endogenny aminokwas białkowy wytwarzany przez organizm ludzki. Aminokwasy (amino acids, AA) są grupą związków chemicznych, z których zbudowane są białka. Choć znanych jest ponad 300 naturalnie występujących aminokwasów, funkcje budulcowe we wszystkich organizmach żywych pełni jedynie 20 aminokwasów (aminokwasy białkowe). Pojedynczy aminokwas to monomer zbudowany z 2 grup funkcyjnych: aminowej i karboksylowej. Aminokwasy połączone w długie łańcuchy polipeptydowe tworzą białka. Ze względu na budowę łańcucha bocznego wyróżnia się aminokwasy hydrofobowe (niepolarne) oraz hydrofilowe (polarne).

Podział aminokwasów na aminokwasy endogenne i egzogenne uwzględnia z kolei informację, czy dany związek jest syntetyzowany przez organizm, czy musi zostać dostarczony z zewnątrz. Do aminokwasów endogennych zalicza się: alaninę, glicynę, asparaginę, kwas asparaginowy, glutaminę, kwas glutaminowy, prolinę, serynę. Z kolei aminokwasy egzogenne to: lizyna, metionina, leucyna, izoleucyna, walina, treonina, fenyloalanina, tryptofan. Trafiają one do organizmu z pożywieniem lub poprzez suplementację.  Wyróżnia się też aminokwasy względnie endogenne, czyli takie, które organizm produkuje z dostarczonych aminokwasów egzogennych. Są to: tyrozyna tworzona z fenyloalaniny i cysteina powstająca z metioniny. Natomiast aminokwasy względnie egzogenne, czyli histydyna i arginina są wytwarzane przez organizm, ale w zbyt małej ilości.

Kolejny podział aminokwasów dzieli je na aminokwasy zasadowe i kwasowe. Aminokwasy zasadowe to: lizyna posiadająca na końcu łańcucha bocznego grupę aminową, arginina z grupą guanidynową i histydyna z pierścieniem imidazolowym. Do aminokwasów kwasowych zalicza się: kwas glutaminowy i kwas asparaginowy, każdy z dodatkową grupą karboksylową w łańcuchach bocznych.

Prolina – budowa

Wzór sumaryczny proliny to C₅H₉NO_2. W budowie proliny wyróżnia się grupę karboksylową, drugorzędową grupę aminową oraz łańcuch boczny przy atomie węgla alfa. Prolinę wśród innych aminokwasów wyróżnia struktura pięcioczłonowego pierścienia utworzona przez łańcuch boczny i azot grupy alfa-aminowej. Ze względu na to, że aminokwas ten ma drugorzędową grupę aminową, nazywany jest iminokwasem. To właśnie ta budowa sprawia, że prolina może tworzyć struktury kolagenu.

Po raz pierwszy prolina została uzyskana syntetycznie w 1900 roku przez Richarda Willstattera. Pierwszy raz prolinę wyizolowano już rok później, w 1901 roku. W kolejnych latach odkryto szlaki metaboliczne proliny. Jeśli prolina dostarczana jest z pożywieniem, w organizmie nie dochodzi do biosyntezy tego substratu białkowego. W innym przypadku aminokwas jest syntetyzowany na podstawie kwasu glutaminowego, ornityny i argininy. Prolina, wraz z glicyną i hydroksyproliną tworzy kolagen. Gdzie występuje kolagen w organizmie? Jest to białko, które wchodzi w skład skóry, chrząstek i mięśni. Kolagen znajduje się w mięśniach, zębach, organach, stawach i wielu innych strukturach.

Prolina – funkcje

Prolina wchodzi w skład ponad 10% białek organizmu. Związek ten:

• bierze udział w anabolizmie białek mięśniowych,
• buduje białka kurczliwe miofibryli,
• jest aminokwasem budującym kolagen, stanowi istotny element białek tkanki łącznej – prolina jest niezbędna do prawidłowej pracy stawów i ścięgien, a także odpowiada za elastyczność skóry;
• uczestniczy w naprawie uszkodzonej skóry w wyniku poparzeń i zranień;
• uczestniczy w reakcji odpornościowej organizmu oraz reakcjach przeciwutleniających.

Zapotrzebowanie na prolinę jest wyższe w okresie wzrastania organizmu, podczas choroby, w czasie gojenia się ran oraz u osób aktywnych fizycznie.

Prolina i kolagen w jedzeniu

Gdzie występuje kolagen? Dobre źródła kolagenu to produkty pochodzenia zwierzęcego, takie jak: wołowina, wieprzowina oraz ryby. Naturalny kolagen znajdziesz również w podrobach, gotowanej golonce i kurzych łapkach, salcesonie oraz galaretkach mięsnych i warzywnych. Choć produkty te zawierają dużo kolagenu, są jednocześnie bogate w niezdrowe tłuszcze, dlatego nie powinny często pojawiać się w jadłospisie. Zamiast nich lepiej dostarczać kolagen pod postacią proliny, która zostanie wykorzystana i przekształcona przez organizm. Prolina występuje w mleku i jego przetworach, jajkach, mięsie i produktach zbożowych. W jakich warzywach jest prolina? Głównie w roślinach strączkowych, szczypiorku i korzeniu pietruszki. Ponadto aminokwas ten można dostarczyć z dietą wraz z orzechami, ziarnami i nasionami.

Gdy w organizmie występuje niedobór kolagenu w stawach, można uzupełnić go, korzystając z preparatów medycznych. W sprzedaży dostępne są zarówno preparaty z kolagenem, jak i L-proliną. Mogą być wskazane dla osób na diecie o niskiej zawartości białka oraz diecie wegetariańskiej.

Źródła:

1. Wróblewski M. i wsp., „Prolina – pospolity aminokwas wyjątkowy katalizator. Część I. Biosynteza proliny. wewnątrzcząsteczkowa kondensacja aldolowa”, Wiadomości Chemiczne, 2013, tom 67, 9-10, s. 801-818.
2. Albaugh VL. i wsp.,  „Proline Precursors and Collagen Synthesis: Biochemical Challenges of Nutrient Supplementation and Wound Healing”, J Nutr. 2017;147(11):2011-2017.