Trypsyna – czy zasługuje na miano najważniejszego enzymu trawiennego?

Trypsyna jest podstawowym enzymem trawiennym. Odpowiada za rozkład białek do postaci przyswajalnej przez organizm, ale nie tylko. Jej działanie ma niebagatelne znaczenie dla układu odpornościowego. Oznaczenie poziomu trypsyny jest istotne w diagnostyce mukowiscydozy oraz stanów patologicznych trzustki. O czym może świadczyć podwyższony poziom trypsyny? 

Co to jest trypsyna? 

Trypsyna należy do grupy enzymów proteolitycznych, wydzielanych przez trzustkę. Nieznaczne jej ilości wytwarzane są także przez komórki zlokalizowane w innych tkankach: 

• komórkach Panetha, 
• śródnabłonkach naczyń, 
• leukocytach, 
• hepatocytach, 
• neuronów. 

Główną funkcją trypsyny jest trawienie białek. Gdy wysłany zostanie odpowiedni impuls nerwowy albo hormonalny, wówczas rozpoczyna się proces uwalniania enzymu do dwunastnicy przez przewód Wirsunga, zwany tez po prostu przewodem trzustkowym. Sygnałem takim jest m.in. zjedzenie posiłku i jego dotarcie do żołądka. Uwolnienie trypsyny nie następuje jednak natychmiast po konsumpcji, ochodzi do tego po upływie 1-2 godzin. 

Trypsyna gromadzi się w komórkach pęcherzykowych trzustki w postaci zymogenu (nazywanego trypsynogenem). Jego hydroliza w dwunastnicy rozpoczyna się pod wpływem zlokalizowanej w tamtejszych błonach śluzowych enterokinazy. Obok trypsyny do enzymów proteolitycznych należą też:  

• chymotrypsyna, 
• elastaza.  

Jednak tylko trypsyna ma zdolność do samoaktywacji, a następnie stymulowania dwóch pozostałych zymogenów (chymotrypsynogenu i proelastazy) do przemiany w chymotrypsynę i elastazę. Trypsyna nie bez powodu uznawana jest na najważniejszy enzym trawienny. Stanowi aż 15% wszystkich enzymów wydzielanych do jelita cienkiego. Zachowuje aktywność przy kwaśnym pH 7–9. Gdy odczyn zmieni się na zasadowy i spadnie do poziomu pH 4, wówczas enzym przestaje być aktywny.

Jaka jest funkcja trypsyny? 

Trypsyna odpowiada za proces hydrolizy wiązań peptydowych grup karboksylowych, które zostały utworzone przez lizynę albo argininę. Brzmi skomplikowanie, a chodzi po prostu o rozkład białek do takiej postaci, która będzie mogła zostać przyswojona przez organizm. Mowa tu o formie polipeptydów i oligopeptydów. Błędem byłoby jednak stwierdzenie, że jedyną funkcją trypsyny jest trawienie białek.  

Wydzielana jest ona w niewielkich ilościach przez komórki Panetha (w dolnej części krypt jelitowych) – aktywuje HDP5, czyli peptydowy antybiotyk, którego działanie skierowane jest przeciw bakteriom, mykobakteriom, grzybom, a także wirusom otoczkowym. Ponadto trypsyna wywiera też wpływ na wytwarzanie cytokin powstających w odpowiedzi na reakcję zapalną. Enzym ten jest więc istotny dla układu odpornościowego.

Kiedy konieczne jest badanie stężenia trypsyny? 

Lekarz może zlecić ci laboratoryjne oznaczenie trypsyny, jeśli będzie podejrzewał zapalenie trzustki, jej niewydolność albo nowotwór. Mogą o tym świadczyć utrzymujące się bóle brzucha i inne dolegliwości gastryczne, częstoskurcz serca czy spowolniona perystaltyka jelit. 

Jest to też jedno z badań przesiewowych noworodków, w celu wykluczenia mukowiscydozy. Oznaczenie immunoreaktywnej trypsyny (IRT) wykonywane jest między 3. a 5. dobą życia dziecka. W przebiegu choroby dochodzi do nadprodukcji śluzu  zatykającego przewód Wirsunga, przez który trypsyna transportowana jest do dwunastnicy. Zarówno w przypadku zmian patologicznych w obrębie trzustki, jak i mukowiscydozy odnotowany zostanie podwyższony poziom trypsyny. 

Bibliografia: 

1. Orłowska A., Bocian K., Korczak−Kowalska G., Trypsyna a układ odpornościowy, Advances in Clinical and Experimental Medicine 2005, 14, 4, s. 791-798. 
2. Sands D., Walicka-Serzysko K., Doniec Z. Mastalerz-Migas A., Batura-Gabryel H., Pierzchała W., Rekomendacje postępowania w mukowiscydozie (cystic fibrosis – CF) dla lekarzy POZ – KOMPAS CF, lekarz POZ 2017, 5, s. 299-322. 
3. Żelazko M., Chrzanowska J., Polanowski A., Proteinazy trzustkowe – zróżnicowanie międzygatunkowe i wynikające z tego implikacje żywieniowe i biotechnologiczne, Biotechnologia 2007, 1 (76), s. 107-120.